แจ้งเอกสารไม่ครบถ้วน, ไม่ตรงกับชื่อเรื่อง หรือมีข้อผิดพลาดเกี่ยวกับเอกสาร ติดต่อที่นี่ ==>
หากไม่มีอีเมลผู้รับให้กรอก thailis-noc@uni.net.th ติดต่อเจ้าหน้าที่เจ้าของเอกสาร กรณีเอกสารไม่ครบหรือไม่ตรง

การทำให้เอนไซม์เคราติเนสจาก Bacillus sp. FK 14 บริสุทธิ์และศึกษาคุณสมบัติต่างๆ ของเอนไซม์

Organization : มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
keyword: keratinase
; chicken feather
; Bacillus sp.
; serine protease
; enzyme purification
Abstract: Bacillus sp. FK14 produced an extracellular keratinase in a medium containing feather meal as asubstrate at pH 7.5, 37?C and 150 rpm. The keratinase was purified by ultrafiltraton (YM10), 40 %ammonium sulfate fractionation and two columns of anion exchange chromatography (DEAESepharose). After purification, the keratinase exhibited high specific activity (104 U/mg) with 41purificaton fold and 105 % yield. The enzyme was monomeric and had a molecular mass of 35000Da. The enzyme had optimum pH and optimum temperature of 8.5 and 60 ?C, respectively. Theenzyme was stable over the pH range between 7 - 9 and stable up to 37?C. The enzyme activity wasinhibited by PMSF, EDTA and Iodoacetamide at 96 %, 62 % and 22 %, respectively. It is indicatedthat the enzyme is a serine protease. The enzyme was stimulated by most metal ions except Fe3+andhad the highest relative activity with Mn2+ and Al3+. Keratinase was capable of hydrolysing bothsoluble proteins and insoluble proteins. It hydrolysed soluble proteins ; casein, gelatin, BSA andelastin, with relative activity of 100 %, 79.5 %, 76.5 % and 3.6 %, respectively. It also hydrolysedinsoluble proteins ; collagen type I, human nail, keratin azure, chicken feather and human hair, withrelative activity of 35.6 %, 16.35 %, 9.0 %, 5.1 % and 2.8 %, respectively. This keratinase digestedchicken feather, human hair and keratin azure more effective than Trypsin and digested the keratinsubstrates similar to Subtilisin Carlsberg.
มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
Address: กรุงเทพมหานคร (Bangkok)
Email: info.lib@mail.kmutt.ac.th
Role: อาจารย์ที่ปรึกษา
Created: 2545
Issued: 2005-11-11
Modified: 2006-05-24
วิทยานิพนธ์/Thesis
ISBN: 9749635388
CallNumber: MIC472
tha
©copyrights มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
RightsAccess:
ลำดับที่.ชื่อแฟ้มข้อมูล ขนาดแฟ้มข้อมูลจำนวนเข้าถึง วัน-เวลาเข้าถึงล่าสุด
1 MIC472.pdf 3.49 MB160 2025-11-14 09:48:38
2 MIC472ab.pdf 98.16 KB51 2025-11-14 09:48:58
3 MIC472ab.txt 1.77 KB36 2025-11-14 09:49:12
ใช้เวลา
0.030687 วินาที

จันทร์ทิพย์ ทองจันทร์
Title Contributor Type
การทำให้เอนไซม์เคราติเนสจาก Bacillus sp. FK 14 บริสุทธิ์และศึกษาคุณสมบัติต่างๆ ของเอนไซม์
มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
จันทร์ทิพย์ ทองจันทร์
รศ.ดร.วรพจน์ สุนทรสุข
วิทยานิพนธ์/Thesis
รศ.ดร.วรพจน์ สุนทรสุข
Title Creator Type and Date Create
การทำให้เอนไซม์เคราติเนสจาก Bacillus sp. FK 14 บริสุทธิ์และศึกษาคุณสมบัติต่างๆ ของเอนไซม์
มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
รศ.ดร.วรพจน์ สุนทรสุข
จันทร์ทิพย์ ทองจันทร์
วิทยานิพนธ์/Thesis
Copyright 2000 - 2025 ThaiLIS Digital Collection Working Group. All rights reserved.
ThaiLIS is Thailand Library Integrated System
สนับสนุนโดย สำนักงานบริหารเทคโนโลยีสารสนเทศเพื่อพัฒนาการศึกษา
กระทรวงการอุดมศึกษา วิทยาศาสตร์ วิจัยและนวัตกรรม
328 ถ.ศรีอยุธยา แขวง ทุ่งพญาไท เขต ราชเทวี กรุงเทพ 10400 โทร. โทร. 02-232-4000
กำลัง ออน์ไลน์
ภายในเครือข่าย ThaiLIS จำนวน 0
ภายนอกเครือข่าย ThaiLIS จำนวน 10,949
รวม 10,949 คน

More info..
นอก ThaiLIS = 79,315 ครั้ง
มหาวิทยาลัยราชภัฏ = 2 ครั้ง
รวม 79,317 ครั้ง
Database server :
Version 2.5 Last update 1-06-2018
Power By SUSE PHP MySQL IndexData Mambo Bootstrap
มีปัญหาในการใช้งานติดต่อผ่านระบบ UniNetHelp


Server : 8.199.134
Client : Not ThaiLIS Member
From IP : 216.73.216.104