สถานการณ์การปนเปื้อนของสารไตรบิวทิลทินในพื้นที่ชายฝั่งประเทศไทย และการหาตัวบ่งชี้ชีวภาพโปรตีนสาหรับการปนเปื้อนของสารไตรบิวทิลทิน

Tributyltin contamination in the coast of Thailand and proteomic biomarkers of tributyltin contamina

Name: สุทิน กิ่งทอง

Organization : มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์

Name: ชิษณุสรร สวัสดิวัตน์

Organization : มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์

Name: จันทรกานต์ ศรีสมทรัพย์

Organization : มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์

Name: อาภาพร บุญมี

Organization : มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์

Name: ดารณี โชคชัยชำนาญกิจ

Organization : มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์

keyword: ตัวบ่งชี้ชีวภาพ

; พิษวิทยา

; สาขาเกษตรศาสตร์และชีววิทยา

; หอยนางรม

; โปรทีโอมิกส์

; ไตรบิวทิลทิน

Abstract: สิ่งมีชีวิตสูงมาก แม้ว่าการศึกษาการปนเปื้อนและพิษวิทยาของสารประกอบชนิดนี้จะมีให้รายงานอย่างต่อเนื่องแต่กลไกการเกิดพิษยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด งานวิจัยครั้งนี้ศึกษาการปนเปื้อนสารประกอบ TBT ในเนื้อเยื่อหอยนางรมปากจีบในเขตชายฝั่งภาคตะวันออกของประเทศไทย นอกจากนี้ยังทำการศึกษาพิษวิทยาต่อระบบเนื้อเยื่อและโปรทีโอมของหอยนางรมปากจีบชนิด Saccostrea cucullata โดยนำหอยนางรมมาทดสอบในห้องปฏิบัติการแล้วทดสอบกับสารประกอบ TBT ที่ระดับความเข้มข้นแบบ sub-lethal concentrations 10, 50 และ 150 μg/l เป็นเวลา 48 ชั่วโมง ผลการศึกษาแสดงให้เห็นว่าสารประกอบ TBT มีความเป็นพิษต่อเนื้อเยื่อเป็นอย่างมาก โดยสังเกตผลกระทบได้ในทั้งอวัยวะภายในและอวัยวะภายนอก ได้แก่ เนื้อเยื่อแมนเทิล เหงือก กระเพาะอาหาร และ ต่อมย่อมอาหาร สารประกอบ TBT กระตุ้นการสร้างเซลล์สร้างเมือกที่เยื่อบุผิวเพื่อป้องกันการทำลายของ TBT และกระตุ้นการอักเสบของเนื้อเยื่อ การเกาะกลุ่มของเซลล์เม็ดเลือด ในกลุ่มทดสอบที่ได้รับความเข้มข้นสูง จะพบการตายของเซลล์ (Cell necrosis) เกิดขึ้น ความรุนแรงของผลกระทบเพิ่มขึ้นตามความเข้มข้นที่ใช้ในการทดสอบ ผลการวิเคราะห์โปรทีโอมในกลุ่มทดสอบเทียบกับกลุ่มควบคุมโดยใช้เทคนิคโปรทีโอมิกส์ พบว่า มีโปรตีนที่มีปริมาณการแสดงออกแตกต่างกันอย่างมีนัยสาคัญทางสถิติ (p<0.05) รวม 32 จุด เมื่อวิเคราะห์ด้วย LC-MS/MS ร่วมกับวิธีชีวสารสนเทศสามารถระบุชนิดของโปรตีนในกลุ่มนี้ได้ 17 จุด โดยพบสารประกอบ TBT กระตุ้นโปรตีน 14 ชนิด ได้แก่ โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับกลไก defensive mechanism (HSP-78, HSP-70, aldehyde dehydrogenase and catalase), calcium homeostasis (VDAC-3), cytoskeleton และโปรตีนในกลุ่มของ cytoskeleton-associated proteins, energy metabolism และ amino acid metabolism นอกจากนี้ยังพบว่าสารประกอบ TBT ยับยั้งโปรตีน 3 ชนิดที่เกี่ยวของกับโครงสร้างของเซลล์ ได้แก่ tubulin-alpha และ tubulin-beta ผลการศึกษาครั้งนี้เผยให้เห็นว่าสารประกอบ TBT รบกวน calcium homeostasis โดยรบกวนหารทางานของโปรตีน VDAC-3 ในแมนเทิลซึ่งอาจเป็นกลไกสำคัญในการควบคุมกลไกระดับโมเลกุลในการสร้างเปลือกของหอยนางรมและทาให้เกิดการสร้างเปลือกผิดรูป จากผลการศึกษาครั้งนี้ผู้วิจัยเสนอให้ใช้โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับสารประกอบ TBT ในครั้งนี้เพื่อเป็น potential biomarker สำหรับการตรวจสอบการปนเปื้อนของสารประกอบ TBT ในสิ่งแวดล้อมทางทะเลโดยใช้หอยนางรมต่อไป

Abstract: Tributyltin (TBT), an environmental pollutant in marine ecosystems, is toxic to organisms. Although contamination by and bioaccumulation and toxicity of this compound have been widely reported, its underlying molecular mechanisms remain unclear. In the present study, we investigated TBT contamination level in the east coast of Thailand. Also, we exposed the Hooded oyster Saccostrea cucullata to TBT to investigate histopathological effects and proteome stress response. Animals were exposed to three TBT sub-lethal concentrations, 10, 50 and 150 μg/l for 48 hours. TBT produced stress leading to histopathological changes in oyster tissues including mantle, gill, stomach and digestive diverticula. TBT induced mucocyte production in epithelia and hemocyte aggregation in connective tissue. Cell necrosis occurred when exposure dosages were high. Comparative proteome analyses of mantle protein of oysters exposed to 10 μg/l and control animals were analyzed by a 2-DE based proteomic approach. In total, 32 protein spots were found to differ (p<0.05). Of these, 17 proteins were identified which included 14 up-regulated and 3 down-regulated proteins. TBT induced the expression of proteins involved in defensive mechanisms (HSP-78, HSP-70, aldehyde dehydrogenase and catalase), calcium homeostasis (VDAC-3), cytoskeleton and cytoskeleton-associated proteins, energy metabolism and amino acid metabolism. Our study revealed that TBT disturbs calcium homeostasis via VDAC-3 protein in mantle and this probably is the key molecular mechanism of TBT acting to distort shell calcification. Moreover, proteins involved in cell structure (tubulin-alpha and tubulin-beta) and protein synthesis were reduced after TBT exposure. Additionally, differential proteins obtained from this work will be useful as potential TBT biomarkers

มหาวิทยาลัยบูรพา. สำนักหอสมุด

Address: ชลบุรี

Email: buulibrary@buu.ac.th

Name: โครงการวิจัยประเภทงบประมาณเงินรายได้ จากเงินอุดหนุนรัฐบาล (งบประมาณแผ่นดิน) ประจำปีงบประมาณ พ.ศ. 2558

Role: ผู้ให้ทุน

Created: 2559

Modified: 2560-11-14

Issued: 2560-07-14

งานวิจัย/Research report

application/pdf

tha

©copyrights มหาวิทยาลัยบูรพา

ลำดับที่.	ชื่อแฟ้มข้อมูล	ขนาดแฟ้มข้อมูล	จำนวนเข้าถึง	วัน-เวลาเข้าถึงล่าสุด
1	2560_076.pdf	2.45 MB	15	2024-02-03 15:08:18

ใช้เวลา

0.026121 วินาที