แจ้งเอกสารไม่ครบถ้วน, ไม่ตรงกับชื่อเรื่อง หรือมีข้อผิดพลาดเกี่ยวกับเอกสาร ติดต่อที่นี่ ==>
หากไม่มีอีเมลผู้รับให้กรอก thailis-noc@uni.net.th
หากไม่มีอีเมลผู้รับให้กรอก thailis-noc@uni.net.th
Suwatchara Leelamaneepong. Hydroxynitrile lyase from cassava tubers . Master's Degree(Biochemistry). Mahidol University. : Mahidol University, 2003.
Hydroxynitrile lyase from cassava tubers
เอนไซม์ไฮดรอกซีไนไตรไลเอสจากหัวมันสำปะหลัง
LCSH:
Cassava
LCSH:
Cyanohydrins
LCSH:
Lyases
LCSH:
Tubers
Abstract:
Hydroxynitrile Lyase (HNL, EC 4.1.2.37) was partially purified from
parenchyma tissue of cassava (Manihot esculenta Crantz.) tubers and its
characteristics were observed. Partially purified HNL has a Km for acetone
cyanohydrin of 14.04 mM. The optimum pH of the enzyme activity was 5.5 but the
enzyme was most stable at pH 6.0. The optimum temperature was 40°C. Partially
purified HNL completely lost its activity in the presence of 2 mM phenylmethane
sulfonyl fluoride. The result supported the idea that serine is an important residue for
catalysis of this enzyme. The enzyme was also inhibited by 2-mercaptoethanol
iodoacetic acid and N-ethylmaleimide, suggesting the possible presence of cysteine at
the active site. Addition of or dialysis against EGTA and EDTA of partially purified
HNL caused an activation of the enzyme activity. The enzyme activity was inhibited
in the presence of a metal ion, respectively, calcium, cobalt, magnesium, copper or
zinc. Acetone, alcohols (butanol, 2-methyl-2-butanol, isobutanol, octanol) and
aldehydes (acetaldehyde, butyraldehyde, benzaldehyde, 2-methylbenzaldehyde) were
found to inhibit HNL ac
Abstract:
เอนไซม์ไฮดรอกซีไนไตรไลเอส (Hydroxynitrile lyase, HNL, EC 4.1.2.37) ถูกทำ
ให้บริสุทธิ์บางส่วนจากเนื้อเยื่อparenchymaในหัวมันสำปะหลังและนำมาศึกษาสมบัติของ
เอนไซม์ เอนไซม์ไฮดรอกซีไนไตรไลเอสที่ถูกทำให้บริสุทธิ์บางส่วน มีค่า Km สำหรับ acetone
cyanohydrin เท่ากับ 14.04 mM ค่า pH ที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาเท่ากับ 5.5 แต่เอนไซม์มี
ความเสถียรที่ pH 6.0 อุณหภูมิที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาเท่ากับ 40°C เอนไซม์ไฮดรอกซีไน
ไตรไลเอสที่ถูกทำให้บริสุทธิ์บางส่วนสูญเสียแอคทิวิตี้อย่างสมบูรณ์ในกรณีที่มีสาร
phenylmethanesulfonyl fluoride ที่ความเข้มข้น 2 mMในปฏิกิริยา ผลการทดลองนี้สนับสนุน
ว่า ซีรีนเป็นกรดอะมิโน ที่มีความสำคัญต่อการทำปฏิกิริยาของเอนไซม์นี้ นอกจากนี้ เอนไซม์ยัง
สามารถถูกยับยั้งด้วยสาร 2-mercaptoethanol, iodoacetic acid และ N-ethylmaleimide ซึ่งข้อ
มูลนี้เสนอว่าน่าจะมี ซิสเตอีนที่บริเวณเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ การเติมหรือการไดอะไลซิส
เอนไซม์ไฮดรอกซีไนไตรไลเอสที่ถูกทำให้บริสุทธิ์บางส่วนด้วย สาร EGTA หรือ EDTA สามารถ
เพิ่มแอคทิวิตี้ของเอนไซม์ แอคทิวิตี้ของเอนไซม์ถูกยับยั้งด้วยสารกลุ่มเมธัล ไอออน เช่น แคลเซียม,
โคบอลต์, แมกนีเซียม, ทองแดงและสังกะสี สารอะซีโตน, สารในกลุ่มแอลกอฮอล์ (butanol, 2-
methyl-2-butanol, isobutanol, octanol) และสารในกลุ่มอัลดีไฮด์ (acetaldehyde,
butyraldehyde, benzaldehyde, 2-methylbenzaldehyde) ถูกพบว่าสามารถยับยั้งแอคทิวิตี้ของ
เอนไซม์ไฮดรอกซีไนไตรไลเอสได้เช่นกัน
Mahidol University
Address:
NAKHON PATHOM
Email:
liwww@mahidol.ac.th
Name: Montri Chulavatnatol
Role:
Thesis Advisors
Created:
2003
Modified:
2553-03-22
Issued:
2009-11-30
วิทยานิพนธ์/Thesis
application/pdf
CallNumber:
TH S967hy 2003
eng
DegreeName: Master of Science
Level: Master's Degree
Descipline: Biochemistry
Grantor: Mahidol University
©copyrights Mahidol University
RightsAccess:
ใช้เวลา
-0.560665 วินาที
Suwatchara Leelamaneepong
| Title | Contributor | Type |
|---|---|---|
| Hydroxynitrile lyase from cassava tubers
มหาวิทยาลัยมหิดล Suwatchara Leelamaneepong | Montri Chulavatnatol | วิทยานิพนธ์/Thesis |
Montri Chulavatnatol